Alfa-laktoglobulina i ...

[ Pobierz całość w formacie PDF ]
Medycyna Wet. 2008, 64 (12)
1375
Artyku³ przegl¹dowy
Review
Alfa-laktoalbumina i beta-laktoglobulina jako zwi¹zki
biologicznie czynne frakcji bia³kowej mleka
JOLANTA KRÓL, ANNA LITWIÑCZUK, ANETA ZARAJCZYK, ZYGMUNT LITWIÑCZUK*
Katedra Towaroznawstwa i Przetwórstwa Surowców Zwierzêcych,
*Katedra Hodowli Byd³a Wydzia³u Biologii i Hodowli Zwierz¹t UP, ul. Akademicka 13, 20-950 Lublin
Król J., Litwiñczuk A., Zarajczyk A., Litwiñczuk Z.
Alpha-lactalbumin and beta-lactoglobulin as the bioactive compounds of the milk protein fraction
Summary
The purpose of the study was to present the latest data concerning the chosen bioactive compounds of the
milk protein fraction. The numerous experiments that have been conducted during the last few years suggest
that milk contains a great deal of biologically active substances. Among them the whey proteins perform
a particular function. Their content in bovine milk is 0.6-0.7% of total protein, in that about 75% generally
accounts for the albumins, i.e. á-LA and â-LG. These proteins, as a uniquely rich and balanced source
of amino acids, possess a significant meaning for human nutrition. á-LA consists of 123 amino acids in
a single peptide chain and among them the most crucial are: cysteine and tryptophan, which are adequately
the equivalents of glutathione and serotonin, as well as lysine. á-LA occurs in bovine milk at the concentration
of 1-1,5 g·L
. The higher level of these proteins has been stated in the milk from cows fed
mainly pasture forage. In addition to this, the mentioned bovine milk fractions perform various biological
functions in the human body, i.e. anti-oxidative, anti-carcinogenic, opioidergic, bacteriostatic as well as
hypocholesterolemic functions.
Keywords: milk, á-lactalbumin, â-lactoglobulin
1
W ci¹gu ostatnich kilku lat dokonano znacznego po-
stêpu w dziedzinie nauk zwi¹zanych z mleczarstwem.
Zastosowanie najnowszych technik analitycznych
umo¿liwi³o zidentyfikowanie wielu dotychczas niezna-
nych funkcjonalnych komponentów mleka, wykazuj¹-
cych wielokierunkowe dzia³anie na organizm cz³owie-
ka. Szczególn¹ uwagê zwrócono na sk³adniki o w³aci-
wociach prozdrowotnych. Najliczniejsz¹ ich grupê zi-
dentyfikowano w obrêbie frakcji bia³kowej i t³uszczo-
wej mleka, przy czym na najwiêksz¹ uwagê zas³uguj¹
bia³ka serwatkowe. Charakteryzuj¹ siê one wysok¹
wartoci¹ biologiczn¹ oraz znakomitymi w³aciwocia-
mi funkcjonalnymi, wp³ywaj¹cymi na ich praktyczne
zastosowanie (9, 17, 24, 25, 28).
W³aciwoci funkcjonalne bia³ek s¹ odzwierciedle-
niem naturalnych cech ich cz¹steczek, m.in.: wielko-
ci, kszta³tu, podatnoci na denaturacjê, sekwencji ami-
nokwasowej, powinowactwa do wody itp. Istotne s¹
równie¿ warunki rodowiska, tj. temperatura, pH czy
cinienie oraz w³aciwoci hydrodynamiczne, a tak¿e
powierzchniowe (4, 16, 17).
Bia³ka serwatkowe stanowi¹ 0,6-0,7% bia³ka ogól-
nego, w tym oko³o 75% przypada na albuminy, tj.
á-laktoalbuminê i â-laktoglobulinê (2, 3, 32). Odgry-
waj¹ one istotn¹ rolê w ¿ywieniu cz³owieka jako wy-
j¹tkowo bogate i zbilansowane ród³o aminokwasów
(tab. 1). Spo¿ycie 14 g bia³ek serwatkowych pokrywa
dzienne zapotrzebowanie osoby doros³ej na aminokwa-
sy. Jest to iloæ równowa¿na 23 g kazeiny lub 17 g bia³-
ka jaja kurzego (20).
Serwatka jest produktem ubocznym przy produkcji
serów. W ci¹gu roku na terenie Unii Europejskiej po-
wstaje oko³o 60 mln ton serwatki, zawieraj¹cej oko³o
470 tys. ton czystych bia³ek serwatkowych (31). Daw-
niej serwatkê uwa¿ano za zbêdny produkt i najczêciej
pozbywano siê go w sposób kosztowny lub przetwa-
rzano na relatywnie niskowartociowe, ma³o od¿yw-
cze artyku³y spo¿ywcze (3). Obecnie dziêki rozwojowi
technologii, przy stosunkowo niskich kosztach, z ser-
watki izoluje siê poszczególne bia³ka. Wyizolowane
zwi¹zki wykorzystuje siê na szerok¹ skalê w prze-
myle spo¿ywczym, g³ównie przy produkcji wysoko-
bia³kowych od¿ywek dla niemowl¹t, rekonwalescen-
tów oraz sportowców (14, 31, 32).
Jako substancje biologicznie aktywne bia³ka te sto-
sowane s¹ w produkcji ¿ywnoci funkcjonalnej, wp³y-
waj¹cej pozytywnie na organizm cz³owieka. Wzbudza
ona coraz wiêksze zainteresowanie wród konsumen-
tów poszukuj¹cych produktów, które wykazuj¹ w³aci-
woci prozdrowotne, a tym samym przyczyniaj¹ siê do
. Whereas the â-LG single peptide chain consists of 162 amino acids, including methionine,
the indispensable component of rational nutrition. It has also been reported that the concentration of â-LG
is approximately 3,2-3,5 g·L
1
1376
Medycyna Wet. 2008, 64 (12)
Tab. 1. Procentowa zawartoæ aminokwasów w wybranych bia³kach
mleka krowiego (10)
niektórych jonów metali, a przede wszystkim
wapnia. Wykazuje tak¿e zdolnoæ wi¹zania jo-
nów cynku, magnezu i kobaltu (3, 6, 10, 20,
21).
Oprócz powy¿szego, jako czynnik antykan-
cerogenny, bia³ko to towarzyszy apoptozie
i przekszta³caniu linii komórek nowotworo-
wych (3, 7, 8, 24, 28, 30). Wchodz¹c w inter-
akcjê z kwasem oleinowym, tworzy kompleks
bia³kowo-lipidowy, który wykazuje dzia³anie
miercionone przeciwko komórkom nowo-
tworowym. Kompleks ten zosta³ nazwany
HAMLET/BAMLET (odpowiednio, dla ludz-
kiej/krowiej á-LA). Zarówno á-LA ludzka, jak
i krowia, wykazuj¹ zdolnoæ do wywo³ywania
apoptozy w stosunku do ró¿nych komórek no-
wotworowych. Wykazano, ¿e sama á-LA ma
znaczenie mniejsz¹ skutecznoæ antykancero-
genn¹ ni¿ kompleks HAMLET/BAMLET.
Dziêki temu preparaty na bazie wymienionego
kompleksu znajduj¹ zastosowanie jako natural-
ne rodki w terapii oraz profilaktyce nowotwo-
rów (3, 8, 14, 30).
á-laktoalbumina wykazuje równie¿ w³aci-
woci antybakteryjne. Badania kliniczne do-
wiod³y, ¿e od¿ywki dla niemowl¹t wzbogaco-
ne w á-LA wykazywa³y aktywnoæ przeciwko
Escherichia coli O127 oraz redukowa³y liczbê
przypadków wyst¹pienia biegunki. Dzia³anie to
mo¿e byæ wynikiem uwalniania przez enzymy antybak-
teryjnych peptydów podczas trawienia á-LA. Peptydy
te wp³ywaj¹ na zahamowanie rozwoju patogenów, a do-
datkowo stymuluj¹ rozwój po¿¹danej mikroflory jeli-
towej (3, 23).
Dieta bogata w á-LA mo¿e poprawiaæ zdolnoæ or-
ganizmu do radzenia sobie ze stresem. Jest to zwi¹zane
z du¿ym udzia³em w cz¹steczce á-LA tryptofanu bêd¹-
cego prekursorem serotoniny, która, wystêpuj¹c w du-
¿ych stê¿eniach w mózgu, poprawia nastrój, zdolnoci
poznawcze i pokonywanie sytuacji stresowych oraz
obni¿a uczucie lêku. Ponadto u³atwia zasypianie osób
doros³ych, cierpi¹cych na zaburzenia snu (3, 9).
B
i
k
o
B
i
³
k
a
F
r
k
c
j
b
i
³
e
k
s
e
r
a
t
o
w
y
c
h
A
m
i
o
k
w
a
s
y
s
e
r
a
t
o
w
e
o
g
ó
l
e
o
g
ó
³
e
m
a
-
k
t
a
l
u
m
i
a
b
-
k
t
g
l
b
u
l
a
T
r
p
t
f
n
1
,
1
,
5
,
2
,
F
e
n
y
l
a
l
n
i
a
4
,
3
,
4
,
3
,
L
e
u
c
y
n
a
9
,
1
1
0
,
1
1
0
,
1
1
3
,
I
o
l
u
c
y
n
a
5
,
6
,
6
,
6
,
T
r
o
n
i
a
4
,
7
,
5
,
4
,
M
e
t
n
i
a
2
,
2
,
0
,
2
,
L
i
y
n
a
7
,
9
,
1
1
0
,
1
1
0
,
W
a
l
a
6
,
6
,
4
,
5
,
H
i
t
d
y
n
a
2
,
2
,
2
,
1
,
A
r
i
i
a
3
,
2
,
1
,
2
,
C
y
s
t
i
a
0
,
2
,
5
,
2
,
P
r
l
a
9
,
4
,
1
,
4
,
A
l
n
i
a
3
,
4
,
1
,
6
,
K
w
a
s
a
s
p
a
r
g
i
o
w
y
7
,
1
1
0
,
1
1
6
,
1
1
0
,
S
e
r
n
a
5
,
4
,
4
,
4
,
K
w
a
s
g
l
t
m
i
o
w
y
1
1
9
,
1
1
7
,
1
1
1
,
1
1
7
,
G
l
y
n
a
1
,
2
,
3
,
1
,
T
y
r
z
y
n
a
4
,
3
,
4
,
3
,
zmniejszenia podatnoci na choroby cywilizacyjne (12).
Dzia³anie prozdrowotne mog¹ wykazywaæ nie tylko
nienaruszone cz¹steczki bia³ek serwatkowych, ale tak-
¿e uwalniane z nich podczas trawienia bioaktywne pep-
tydy i poszczególne aminokwasy (3, 32).
á-laktoalbumina (á-LA) jest hydrofilow¹, trójwymia-
row¹ albumin¹ o masie cz¹steczkowej oko³o 14,2 kDa.
Pojedynczy ³añcuch peptydowy á-LA zbudowany jest
ze 123 aminokwasów, wród których nale¿y wymieniæ
cysteinê i tryptofan (bêd¹ce, odpowiednio, prekursora-
mi glutationu i serotoniny), a tak¿e lizynê (tab. 1). Struk-
tura tego bia³ka wykazuje wysoki stopieñ homologii
u wiêkszoci ssaków, w tym u cz³owieka. W mleku kro-
wim á-LA stanowi oko³o 20% bia³ek ser-
watki, a jej stê¿enie wynosi 1-1,5 g·L
1
(3, 6, 14, 21). Wy¿sz¹ zawartoci¹ tego
bia³ka wyró¿nia siê mleko pozyskiwane
od krów korzystaj¹cych z pastwiska (18,
19, 28).
Frakcja ta pe³ni w organizmie rozmaite
funkcje biologiczne (tab. 2). Niew¹tpliwie
stanowi ona jedn¹ z dwóch podjednostek
enzymatycznego kompleksu, który kata-
lizuje koñcowy etap biosyntezy laktozy
w komórkach gruczo³owych ssaków. Dla-
tego te¿ odgrywa istotn¹ rolê w kontroli
laktacji i sekrecji mleka (1, 3, 6, 10, 14,
20, 21, 28). á-LA spe³nia w organizmie
równie¿ funkcje transportowe jako nonik
Tab. 2. Biologiczna aktywnoæ á-LA i â-LG oraz wybranych ich peptydów
(17, 24, 25, 30)
B
i
³
k
o
s
e
r
a
t
o
w
e
S
t
k
t
r
B
i
a
k
t
w
n
o
æ
(
r
k
u
r
o
r
l
b
p
e
p
t
d
U
a
c
z
e
s
t
i
z
y
w
b
i
s
y
n
t
z
i
l
k
t
z
y
;
n
o
n
i
a
-
k
t
a
l
u
m
i
a
C
2
+
;
c
z
y
n
n
i
a
n
t
k
a
n
c
e
r
g
e
n
n
y
,
a
n
t
b
a
k
t
r
j
y
,
i
m
u
n
o
l
g
i
z
n
y
i
w
s
p
o
m
a
g
a
j
c
y
w
s
y
t
a
c
j
c
h
s
t
s
o
w
y
c
h
x
a
x
x
-
k
t
r
a
T
y
r
l
-
e
u
-
h
e
·
H
2
A
g
o
n
i
t
o
p
i
i
o
w
y
,
i
h
i
i
r
A
C
E
N
o
n
i
r
t
o
l
i
k
w
a
s
ó
w
t
u
s
z
c
z
o
w
y
c
h
;
b
-
k
t
g
l
b
u
l
a
a
k
t
w
n
o
æ
a
n
t
o
k
s
y
d
a
c
y
j
a
,
a
n
t
k
a
n
c
e
r
g
e
n
n
a
i
p
r
e
c
i
w
i
s
o
w
a
x
b
x
x
-
k
t
r
a
T
y
r
e
u
-
e
u
-
h
e
·
H
A
g
o
n
i
t
o
p
i
i
o
w
y
,
i
h
i
i
r
A
C
E
,
2
o
d
d
z
i
³
y
w
u
j
n
a
m
i
n
i
g
³
a
d
k
i
x
b
x
x
-
k
t
t
n
s
y
n
a
H
i
-
-
r
-
e
u
A
k
t
w
n
o
æ
h
y
p
o
c
h
o
l
s
t
r
l
m
i
z
n
a
³
Medycyna Wet. 2008, 64 (12)
1377
Na podstawie przeprowadzonych badañ stwierdzo-
no, ¿e á-LA mo¿e chroniæ organizm przed problemami
gastrycznymi (wrzody ¿o³¹dka) powodowanymi przez
stres lub etanol. W tym przypadku rola á-LA sprowa-
dza siê do zwiêkszania poziomu prostaglandyn (PGE
2
),
które wykazuj¹ dzia³anie ochronne na luzówkê ¿o³¹d-
ka poprzez stymulowanie sekrecji luzu i hamowanie
wytwarzania kwasu mlekowego (3, 14). á-LA pe³ni
równie¿ rolê czynnika immunologicznego, co jest szcze-
gólnie istotne w diecie noworodków, wp³ywaj¹c na
wzrost ich odpornoci (17, 30).
Wród biofunkcjonalnych peptydów w sekwencjach
á-laktoalbuminy wyró¿nia siê á-laktorfina (tab. 2), któ-
rej dzia³anie (zbli¿one do dzia³ania morfiny) polega na
umierzaniu bólu lub hamowaniu jego wystêpowania
poprzez pobudzanie receptora opioidowego. Mlekopo-
chodne opioidy, stymuluj¹c sekrecjê somatostatyny i in-
suliny, reguluj¹ transport aminokwasów w jelitach oraz
prolonguj¹ czas tranzytu jelitowego (25, 29). Ponadto
peptydy o w³aciwociach opioidowych wykazuj¹ sil-
ny wp³yw na wydzielanie mucyny jelitowej i dlatego
te¿ mog¹ uczestniczyæ w kszta³towaniu jednej z barier
odpornociowych organizmu. Jednoczenie á-laktor-
fina pe³ni funkcjê inhibitora ACE (angiotensin conver-
ting enzyme), powoduj¹c zmniejszenie cinienia krwi
(3, 28, 30).
W nieustannie rozwijaj¹cych siê badaniach wykaza-
no, ¿e nowo narodzone dzieci maj¹ czasowo ograni-
czon¹ zdolnoæ katabolizmu niezbêdnych aminokwa-
sów. Zatem kiedy matka nie karmi piersi¹, sk³ad ami-
nokwasowy mleka zastêpczego jest niezwykle istotny.
Prowadzone s¹ badania nad ujednoliceniem sk³adu
aminokwasowego w preparatach z mleka krowiego
w stosunku do mleka ludzkiego (humanizacja mleka).
Bia³kiem o najwy¿szym stopniu homologii z mlekiem
matki jest á-laktoalbumina (72-78%). Od¿ywki dla nie-
mowl¹t wzbogacane s¹ zatem w tê bioaktywn¹ frakcjê
mleka w celu zapewnienia prawid³owego rozwoju m³o-
dego organizmu (3, 10, 21, 29, 32).
â-laktoglobulina (â-LG) jest globularn¹ albumin¹,
o masie cz¹steczkowej 18,4 kDa, stanowi¹c¹ ok. 50%
bia³ek serwatkowych. Jej pojedynczy ³añcuch peptydo-
wy zbudowany jest ze 162 aminokwasów, sporód któ-
rych nale¿y wymieniæ metioninê (tab. 1), nieodzowny
sk³adnik racjonalnego ¿ywienia (4, 16, 22, 26). Stê¿e-
nie â-LG w mleku krowim wynosi ok. 3,2-3,5 g·L
1
,
przy czym jej zawartoæ wzrasta w mleku krów korzy-
staj¹cych z pastwiska (15, 18, 19, 28). W badaniach
Król i wsp. (18) stê¿enie â-LG wynosi³o w sezonie
zimowym 3,34-3,50 g·L
1
, a w letnim (pastwisko)
3,93-3,96 g·L
1
.
Autorzy dotychczasowych publikacji potwierdzaj¹,
¿e â-LG niew¹tpliwie wykazuje zdolnoæ wi¹zania re-
tinolu (tab. 2), substancji niezbêdnej do w³aciwego
rozwoju noworodków oraz w procesie prawid³owego
widzenia. Ponadto wi¹¿e witaminê D, d³ugo³añcucho-
we kwasy t³uszczowe, cholesterol, chlorek rtêci oraz
stymuluje aktywnoæ lipaz (6, 16, 22). Wykazano, ¿e
wzrost koncentracji witaminy D
3
w organizmie ludz-
kim zwi¹zany jest ze spadkiem iloci zachorowañ na
raka piersi, jajnika, jelita grubego i prostaty, a tak¿e z³a-
mañ koñczyn wywo³anych osteoporoz¹ (13). Jednak¿e
po podgrzaniu mleka do temperatury 70-80°C â-LG tra-
ci zdolnoæ aktywnego wi¹zania kwasu palmitynowe-
go, witaminy D i retinolu (22).
â-laktoglobulina odgrywa kluczow¹ rolê antyoksy-
dacyjn¹ w mleku, pomimo ¿e wykazuje umiarkowan¹
aktywnoæ przeciwutleniaj¹c¹ w porównaniu do zwi¹z-
ków o wysokim statusie antyoksydacyjnym, tj. witami-
ny E lub probukolu (5, 11). W³aciwoæ ta wynika
z obecnoci aminokwasów siarkowych oraz mo¿liwoci
syntezy glutationu. Wykazano, ¿e istotn¹ rolê w kszta³-
towaniu statusu â-LG odgrywaj¹ tak¿e wolne grupy tio-
lowe przy Cys-121, które prawdopodobnie uczestnicz¹
w zahamowaniu procesu oksydacji frakcji LDL chole-
sterolu. Mleko pozbawione tego bia³ka ma oko³o 50%
mniejsz¹ ogóln¹ aktywnoæ antyoksydacyjn¹ w porów-
naniu do mleka surowego. Ponadto istotn¹ utratê w³a-
ciwoci przeciwutleniaj¹cych wykazano w mleku pod-
danym obróbce cieplnej, na skutek denaturacji â-LG
(22).
Równie istotn¹ funkcj¹ â-LG jest jej aktywnoæ anty-
kancerogenna, któr¹ warunkuje du¿a zawartoæ amino-
kwasów siarkowych, a przede wszystkim metioniny. Po-
przez oddzia³ywanie na proces metylacji komórek,
metionina i cysteina wykazuj¹ pozytywny wp³yw na
stabilnoæ DNA (3, 24). â-LG, jako jedyna wród
bia³ek serwatkowych, wykazuje dodatkowo zdolnoæ
wi¹zania mutagennych, heterocyklicznych amin, przez
co hamuje ich aktywnoæ rakotwórcz¹. Wyniki badañ
McIntosha i wsp. (24) wskazuj¹, ¿e diety uzupe³niane
w â-LG zapewniaj¹ ochronê przeciwko rozwojowi pre-
kursorów nowotworów tylnej ciany jelita.
â-laktoglobulina wykazuje równie¿ dzia³anie wspo-
magaj¹ce w infekcjach wirusowych. Uzupe³nienie diety
w to bia³ko prowadzi do znacznego wzrostu poziomu
glutationu w plazmie, a co za tym idzie do poprawy
zdrowia osób zaka¿onych wirusem HIV oraz rzadsze-
go pojawiania siê infekcji towarzysz¹cych (26). â-LG
chemicznie modyfikowana bezwodnikiem 3-hydrofta-
lowym okaza³a siê efektywnym inhibitorem infekcji
wirusem HIV-1 u ludzi (3, 9). W przysz³oci daje to
nadziejê na zmniejszenie zachorowalnoci na AIDS.
W badaniach klinicznych przeprowadzonych na 25 pa-
cjentach zainfekowanych wirusem HBV (chroniczne za-
palenie w¹troby) wykazano, i¿ dieta wzbogacona w to
bia³ko przyczyni³a siê do poprawy ich zdrowia (33).
â-LG uczestniczy tak¿e w przeciwdzia³aniu infek-
cjom bakteryjnym. Jego rola polega na hamowaniu ad-
hezji patogenów i zapobieganiu ich kolonizacji (3, 27).
Podobnie jak w sekwencjach á-LA, tak¿e w cz¹stecz-
ce â-LG wyodrêbniono peptydy wykazuj¹ce ró¿norod-
ne dzia³anie na organizm cz³owieka (tab. 2). Jednym
z nich jest â-laktorfina, która spe³nia funkcjê agonisty
receptorów opioidowych. Zwi¹zane jest to z obecno-
ci¹ tyrozyny. Peptyd ten wykazuje równie¿ w³aciwo-
 1378
Medycyna Wet. 2008, 64 (12)
ci ACE-inhibitorowe. ACE jest to enzym katalizuj¹cy
powstawanie angiotenzyny II, czyli hormonu podno-
sz¹cego cinienie krwi. Istniej¹ szanse, i¿ zastosowa-
nie â-laktorfiny, jak równie¿ á-laktorfiny, jako rodków
leczniczych przyczyni siê do przeciwdzia³ania powsta-
waniu choroby wieñcowej serca. W ci¹gu ostatnich kil-
ku lat odkryto, ¿e â-laktorfina oddzia³ywuje tak¿e na
miênie g³adkie, usprawniaj¹c przep³yw krwi u osób
dotkniêtych zespo³em w¹trobowo-nerkowym (SHR) (3,
25, 29). â-laktotensyna, peptyd bêd¹cy agonist¹ neuro-
tensyny, wykazuje aktywnoæ hypocholesterolemiczn¹.
Mechanizm jej dzia³ania jest zwi¹zany z inhibicj¹ roz-
puszczalnoci cholesterolu (3). Z cz¹steczki â-LG po
czêciowym nadtrawieniu proteolitycznym wyizolowa-
no równie¿ peptydy o dzia³aniu bakteriobójczym. Dzia-
³aj¹ one zarówno na bakterie Gram-dodatnie (tj. Bacil-
lus subtilis, Staphylococcus aureus), jak i Gram-ujem-
ne (tj. E. coli, Bordetella bronchiseptica) (3, 27).
Oprócz wy¿ej omówionych w³aciwoci bia³ka ser-
watkowe stanowi¹ unikalny materia³ sk³adnikowy dla
przemys³u spo¿ywczego. Dziêki mo¿liwociom piano-
twórczym mog¹ byæ wykorzystywane do produkcji
ciast, np. ciasta bezowego lub jako mniej kosztowne
substytuty bia³ka jaja kurzego. â-LG, ze wzglêdu na
swoje doskona³e w³aciwoci ¿eluj¹ce, a tak¿e piano-
twórcze, znalaz³a równie¿ zastosowanie w bran¿ach,
gdzie istotne jest wi¹zanie wody i zdolnoci teksturo-
twórcze. Jako przyk³ad mo¿na podaæ miêsne produkty
gotowe czy rybne (3, 17). W³aciwoci â-LG u³atwiaj¹
jej u¿ycie jako aktywnego czynnika w ró¿nych napo-
jach wzbogacanych tym bia³kiem, tj. soki owocowe
i napoje dla sportowców (3).
Prozdrowotne w³aciwoci á-LA i â-LG, chocia¿
jeszcze nie do koñca poznano dok³adne mechanizmy
ich dzia³ania, powinny stanowiæ zachêtê dla konsumen-
tów do spo¿ywania produktów mlecznych oraz innych
wzbogaconych w te bia³ka. Oswobodzenie biofunkcjo-
nalnych peptydów z alfa-laktoalbuminy i beta-laktoglo-
buliny umo¿liwia zastosowanie ich w ¿ywnoci jako
sk³adników o w³aciwociach reguluj¹cych, o aktyw-
noci zbli¿onej do aktywnoci hormonów. W przysz³o-
ci zwi¹zki te mog¹ byæ wykorzystywane na szersz¹ skalê
jako sk³adniki ¿ywnoci funkcjonalnej. Pojedyncze z nich
znajd¹ równie¿ zastosowanie w farmakologii (15, 32).
Dzia³ania bioaktywne bia³ek serwatkowych s¹ nie-
zwykle interesuj¹ce i dostarczaj¹ mo¿liwoci w³¹cze-
nia á-LA i â-LG jako aktywnych sk³adników w szero-
kiej gamie ¿ywnoci funkcjonalnej, jednak¿e niektóre
w³aciwoci tych bia³ek wymagaj¹ potwierdzenia.
4. Darewicz M., Dziuba J.: Strukturalne aspekty funkcjonalnych w³aciwoci
bia³ek i produktów ich czêciowej hydrolizy. XXXI Sesja Naukowa Komitetu
Technologii i Chemii ¯ywnoci PAN, Poznañ 2000, s. 25-32.
5. Elias R. J., McClements D. J., Decker E. A.: Antioxidant activity of cysteine,
tryptophan, and methionine residues in continuous phase â-lactoglobulin in
oil-in-water emulsions. J. Agric. Food Chem. 2005, 53, 10248-10253.
6. Farrell H. M., Jimenez-Flores R., Bleck G. T., Brown E. M.: Nomenclature of
the proteins of cows milk. J. Dairy Sci. 2004, 87, 6, 1641-1675.
7. Fischer W., Gustafsson L., Mossberg A. K., Gronli J., Mork S., Bjerkvig R.,
Svanborg C.: Human alpha-lactalbumin made lethal to tumor cells (HAMLET)
kills human glioblastoma cells in brain xenografts by an apoptosis-like mecha-
nism and prolongs survival. Cancer Res. 2004, 64, 2105-2112.
8. Gustafsson L., Leijonhufvud I., Aronsson A., Mossberg A. K., Svanborg C.:
Treatment of skin papillomas with topical alpha-lactalbumin-oleic acid. N. Engl.
J. Med. 2004, 350, 2663-2672.
9. Ha E., Zembel M. B.: Functional properties of whey, whey components and
essential amino acids: mechanisms underlying health benefits for active people.
Review. J. Nutr. Biochem. 2003, 14, 251-258.
10. Heine W. E., Klein P. D., Reeds P. J.: The importance of á-lactalbumin in infant
nutrition. J. Nutr. 1991, 121, 277-283.
11. Hernández-Ledesma B., Dávalos A., Bartolomé B., Amigo L.: Preparation of
antioxidant enzymatic hydrolysates from á-lactalbumin and â-lactoglobulin.
Identification of active peptides by HPLC-MS/MS. J. Agric. Food Chem. 2005,
53, 588-593.
12. Hilliam M.: The market for functional foods. Intern. Dairy J. 1998, 8, 349-353.
13. Huth P. J., DiRienzo D. B., Miller G. D.: Major specific advances with dairy
foods in nutrition and health. J. Dairy Sci. 2006, 89, 1207, 1221.
14. Konrad G., Kleinschmidt T.: A new method for isolation of native á-lactalbumin
from sweet whey. Intern. Dairy J. 2008, 18, 47-54.
15. Konrad G., Lieske B., Faber W.: A large-scale isolation of native â-lactoglobu-
lin: characterization of physicochemical properties and comparison with other
methods. Intern. Dairy J. 2000, 10, 713-721.
16. Kontopidis G., Holt C., Sawyer L.: Invited review: â-lactoglobulin: binding
properties, structure, and function. J. Dairy Sci. 2004, 87, 785-796.
17. Korhonen H., Pihlanto-Leppälä A., Rantamäki P., Tupasela T.: Impact of
processing on bioactive proteins and peptides. Trends Food Sci. Technol. 1998,
9, 307-319.
18. Król J., Litwiñczuk Z., Bar³owska J., Kêdzierska-Matysek M.: Initial results on
casein and whey protein content in milk of Polish Red and Whitebacked cows.
Ann. Anim. Sci. 2007, 1, 207-211.
19. Król J., Litwiñczuk Z., Litwiñczuk A., Brodziak A.: Content of protein and its
fractions in milk of Simental cows with regard to a rearing technology. Ann.
Anim. Sci. 2008, 1, 57-61.
20. Leman J.: Bia³ka serwatkowe jako czynnik alergii pokarmowej u ludzi. Przegl.
Mlecz. 2001, 2, 82-85.
21. Leman J.: W³aciwoci funkcjonalne á-laktoalbuminy. Przegl. Mlecz. 2001, 9,
228-233.
22. Liu H. C., Chen W. L., Mao S. J. T.: Antioxidant nature of bovine milk â-lacto-
globulin. J. Dairy Sci. 2007, 90, 547-555.
23. Lönnerdal B., Lien E. L.: Nutritional and physiologic significance of á-lactalbu-
min in infants. Nutrition Review 2003, 61, 295-305.
24. McIntosh G. H., Royle P. J., Le Leu R. K., Regester G. O., Johnson M. A., Grin-
sted R. L., Kenward R. S., Smithers G. W.: Whey proteins as functional food
ingredients. Intern. Dairy J. 1998, 8, 425-434.
25. Meisel H.: Biochemical properties of bioactive peptides derived from milk
proteins: potential nutraceuticals for food and pharmaceutical applications.
Livestock Prod. Sci. 1997, 50, 125-138.
26. Pan Y., Lee A., Wan J., Coventry M. J., Michalski W. P., Shiell B., Roginski H.:
Antivirial properties of milk proteins and peptides. Intern. Dairy J. 2006, 16,
1252-1261.
27. Pan Y., Shiell B., Wan J., Coventry M. J., Michalski W. P., Lee A., Roginski H.:
The molecular characterization and antimicrobial properties of amidated bovine
â-lactoglobulin. Intern. Dairy J. 2007, 17, 1450-1459.
28. Reklewska B., Bernatowicz E.: Funkcjonalne sk³adniki mleka znaczenie dla
organizmu oraz mo¿liwoæ modyfikowania ich zawartoci w mleku. Zesz. Nauk.
Przegl. Hod. 2003, 71, 47-67.
29. Schanbacher F. L., Talhouk R. S., Murray F. A.: Biology and origin of bioactive
peptides in milk. Livestock Prod. Sci. 1997, 50, 105-123.
30. Séverin S., Wenshui X.: Milk biologically active components as nutraceuticals:
review. Crit. Rev. Food Sci. Nutrition 2005, 45, 645-656.
31. Strohmaier W.: Chromatographic fractionation of whey proteins. Bulletin IDF
2004, 389, 29-35.
32. widerski F., Waszkiewicz-Robak B.: Bioaktywne peptydy i bia³ka jako sk³ad-
niki ¿ywnoci funkcjonalnej i dietetycznej. XXXI Sesja Naukowa Komitetu Tech-
nologii i Chemii ¯ywnoci PAN, Poznañ 2000, s. 95-101.
33. Watanabe A., Okada K., Shimizu Y., Wakabayashi H., Higuchi K., Niiya K.:
Nutritional therapy of chronic hepatitis by whey protein (non-heated). J. Medi-
cine 2000, 31, 283-302.
Pimiennictwo
1. Alomirah H. F., Alli I.: Separation and characterization of â-lactoglobulin and
á-lactalbumin from whey and whey protein preparations. Intern. Dairy J. 2004,
14, 411-419.
2. Bordin G., Cordeiro Raposo F., De la Calle B., Rodriguez A. R.: Identification
and quantification of major bovine milk proteins by liquid chromatography.
J. Chrom. A 2001, 928, 1, 63-76.
3. Chatterton D. E. W., Smithers G., Roupas P., Brodkorb A.: Bioactivity of
â-lactoglobulin and á-lactalbumin technological implications for processing.
Intern. Dairy J. 2006, 16, 1229-1240.
Adres autora: dr in¿. Jolanta Król, ul. Akademicka 13, 20-950 Lublin;
e-mail: jolanta.krol@up.lublin.pl
  [ Pobierz całość w formacie PDF ]